A glicação proteica ocorre mediante a dição não
enzimática de glicose a estas macromoléculas, que passam a ficar quimicamente
modificadas e perdem as funções. Todas
as proteínas do organismo podem ser glicadas e quando há o aumento da glicemia
a possibilidade de glicação aumenta, intensificado a quantidade de proteína
glicada.
A hemoglobina (Hb) é uma proteína que está presente na
hemácias e o teste de Hb glicada (HbA1c) reflete a concentração dos níveis de
glicose sanguínea: quanto maior for a quantidade de glicose circulante, maior
será o nível de A1C. É um teste laboratorial utilizado para o
diagnóstico de diabetes melito e também para avaliação do controle glicêmico.
Algumas condições clínicas e certos interferentes
analíticos devem ser considerados na determinação de hemoglobina glicada, pois tanto
podem promover redução do valor real quanto promover o aumento do valor real.
As doenças que cursam com anemia hemolítica ou estados
hemorrágicos podem resultar em valores inapropriadamente diminuídos por
encurtarem a meia vida das hemácias. A presença de grandes quantidades de
vitaminas C e E é descrita como fator que pode induzir resultados falsamente
diminuídos por inibirem a glicação da hemoglobina. O uso do medicamento dapsona
pode induzir artificialmente queda nos níveis de hemoglobina glicada. A causa
desta interferência não está claramente estabelecida. No entanto, é sabido que
a dapsona pode induzir a oxidação da hemoglobina para meta-hemoglobina, o qual
pode interferir no ensaio por cromatografia líquida de alta performance (HPLC).
A dapsona pode também reduzir o tempo de sobrevida das hemácias, independente
do seu efeito hemolítico.
A anemia por
carência de ferro, vitamina B12 ou folato pode resultar em valores
inapropriadamente elevados da A1C. Hipertriacilglicerolemia,
hiperbilirrubinemia, uremia, alcoolismo crônico e ingestão crônica de opiáceos
podem interferir em algumas metodologias produzindo resultados falsamente
elevados. Hemoglobina quimicamente modificada pode estar presente nos pacientes
com uremia, produzindo um composto denominado hemoglobina carbamilada,
resultado da ligação da ureia à hemoglobina. Os pacientes que fazem uso de
elevadas quantidades de ácido acetilsalicílico produzem a hemoglobina
acetilada. Ambos os elementos podem interferir na dosagem da hemoglobina
glicada, produzindo resultados falsamente elevados.
Variantes da hemoglobina (S, C, E e F), doenças como
anemia falciforme e talassemias podem causar dificuldades na interpretação da
HbA1c e por isso indivíduos com história
familiar destas doenças,
afrodescendentes e asiáticos devem ser cuidadosamente avaliados.
Uma das possibilidades de substituição da hemoglobina
glicada, em decorrência das interferências acima citada, é o uso da albumina
glicada. Neste caso, há uma diminuição do tempo de observação do controle
glicêmico porque enquanto a meia-vida da hemoglobina é em torno de 120 dias a
da albumina é de apenas 20dias. Não é um
teste regularmente disponível na prática laboratorial diária. Outra
possobilidade é o teste da frutosamina que tem também como base a glicação de
proteínas, sendo resultante da interação da glicose plasmática e a lisina,
presente na molécula de albumina e de outras proteínas. Como a albumina é maior
o componente da frutosamina, tem meia-vida curta, cerca de duas a três semanas,
o teste da frutosamina reflete o controle glicêmico de curto prazo.
Autora: Thaís Castro Borsari.
Revisão: Edilma Maria de Albuquerque Vasconcelos.
Fontes Consultadas:
Atualização
sobre hemoglobina glicada (A1C) para avaliação do controle glicêmico e para o
diagnóstico do diabetes: aspectos clínicos e laboratoriais (2017-2018).
Disponível em: https://www.diabetes.org.br/publico/images/banners/posicionamento-3-2.pdf
Limitações na interpretação da
hemoglobina glicada (HbA1c). Disponível em:
NETTO,
A. P. et al. Atualização sobre hemoglobina glicada (HbA1C) para avaliação do
controle glicêmico e para o diagnóstico do diabetes: aspectos clínicos e
laboratoriais. J Bras Patol Med Lab. v 45. n 1. p 31-48, fev. de 2009.
Disponível em: http://www.scielo.br/pdf/jbpml/v45n1/07.pdf
